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Enzyme, ein Thema welches doch recht umfangreich ist. Mach dir darüber aber keine Sorgen, denn wir haben alles, was du dazu wissen musst in diesem Artikel zusammengefasst – so detailliert wie nötig, so kurz wie möglich.
Überzeug’ dich selbst!
Enzyme Definition: Die Aktivierungsenergie
Stoffwechselvorgänge brauchen Energie. Die Energie, die für einen Stoffwechselvorgang benötigt wird, nennt man auch Aktivierungsenergie.
Ein Enzym ist da, um die Hürde der Aktivierungsenergie zu überwinden. Sie katalysieren, oder beschleunigen, Stoffwechselreaktionen. Dabei wird die für eine Reaktion benötigte Energie stark reduziert, was viele Stoffwechselvorgänge erst möglich macht.
Enzyme Aufbau
Enzyme sind Proteine. Ihr Aufbau wird durch die für jedes Enzym spezifische Aminosäuresequenz bestimmt. Diese werden durch Peptidbindungen miteinander verbunden. Die Aminosäuresequenz bestimmt die Konformation, die räumliche Struktur des Enzyms.
Die Aminosäuresequenz eines Proteins wird auch Primärstruktur genannt. Dabei bilden sich neben den Peptidbindungen außerdem Wasserstoff- und kovalente Bindungen zwischen den Aminosäuren – diese bestimmen Sekundärstruktur und die Tertiärstruktur des Proteins.
Enzyme: Bindung des Substrats
Der Stoffwechselvorgang findet im aktiven Zentrum statt – hier wird ein bestimmter Stoff, das Substrat, gebunden und anschließend umgesetzt. Enzyme weisen eine hohe Substratspezifität auf.
Das bedeutet, dass sie oft nur ein bestimmtes oder wenige, stofflich eng verwandte Substrate umwandelt. Dies wird auch als Schlüssel-Schloss-Prinzip bezeichnet.
Den Prozess kannst du dir folgendermaßen vorstellen:
Enzym-Substrat-Komplex
Ist ein Substrat (wie oben abgebildet) im aktiven Zentrum gebunden, spricht man vom Enzym-Substrat-Komplex.
In diesem Zustand ist die Aktivierungsenergie der Reaktion herabgesetzt. Dies wird vom Enzym bewerkstelligt, indem es das Substrat in einen Übergangszustand mit verringerter Energie hineinversetzt – zum Beispiel durch das Hinzufügen von Ladungen oder das Strecken von Bindungen im Substrat.
Zusammengesetzte Enzyme: Cofaktoren und Coenzyme
Wie bereits erwähnt besteht ein Enzym aus Proteinen. Jedoch bestehen nicht alle vollständig aus Proteinen. Viele werden durch Cofaktoren oder Coenzyme ergänzt. Diese bestehen nicht aus Proteinen! Der Proteinhaltige Anteil eines Enzyms wird daher Apoenzym bezeichnet. Das zusammengesetzte Enzym wird Holoenzym genannt.
Cofaktoren
Dies sind Metallionen wie Eisen (Fe2+), Magnesium (Mg2+), Kupfer (Cu2+) und Cobalt (Co2+). Sie sind fest mit dem Apoenzym verbunden und für dessen Funktionieren unerlässlich. Sie stabilisieren das Enzym und polarisieren das Substrat, sodass die Aktivierungsenergie der Reaktion herabgesetzt wird.
Coenzyme
Coenzyme reagieren zusammen mit dem Substrat. Sie sind lose (nicht-kovalent) mit dem Apoenzym verbunden. Ähnlich wie das Substrat docken diese Enzyme an einer bestimmten Stelle im Apoenzym an. Außerdem werden sie, genau wie das Substrat, während der Reaktion chemisch verändert. Sie werden daher oft auch als Cosubstrat bezeichnet.
Während der Reaktion gibt das Coenzym Molekülgruppen an das Substrat ab oder agiert als Elektronendonator– oder akzeptor. Ist die Reaktion abgeschlossen, muss das nun veränderte Coenzym regeneriert werden. Dies passiert normalerweise direkt im Anschluss in einer nachgeschalteten Reaktion.
Beispiel Coenzym: ATP
Adenosintriphosphat (ATP) ist ein gutes Beispiel für ein Coenzym. Bei der Spaltung der Triphosphatbindung wird Energie frei. ATP dient folglich in der Zelle als Energieträger und stellt Energie für eine Reaktion bereit. Außerdem kann ATP eine Phosphatgruppe an das Substrat weitergeben, man spricht in diesem Fall von Phosphorylierung.
Enzyme Funktion: Einflüsse auf die Wirkung
Die Wirkung des Enzyms wird durch verschiedene Faktoren beeinflusst. Die wichtigsten Einflüsse sind mitunter:
1. Temperatur
Generell gilt: Je höher die Temperatur, desto höher die Reaktionsgeschwindigkeit, da sich Enzym und Substrat schneller im Raum bewegen und eine höhere Chance besteht, dass diese aufeinandertreffen.
Verändert sich die Temperatur, so verändert sich auch die Reaktionsgeschwindigkeit.
Jedes Enzym hat aber auch ein Temperaturoptimum, an dem die Reaktionsgeschwindigkeit am höchsten ist. Steigt die Temperatur über diesen Punkt, sinkt die Reaktionsgeschwindigkeit wieder.
Darüber hinaus kann eine veränderte Temperatur aber auch die Konformation eines Enzyms verändern: Denn die Tertiärstruktur eines Enzyms wird durch fragile Wasserstoffbrückenbindungen aufrechterhalten. Erhöht sich die Temperatur, so kann sich dessen verändern. Aufgrund der hohen Substratspezifität (Schlüssel-Schloss-Prinzip) beeinflusst dies maßgeblich deren Wirksamkeit.
Für den Menschen, dessen Temperaturoptimum bei 37 °C liegt, sind Körpertemperaturen ab 42 °C oder, im anderen Extrem, 31 °C lebensgefährlich.
2. pH-Wert
Neben dem Temperaturoptimum hat jedes Enzym auch ein pH-Optimum. Auch hier kann sich die Tertiärstruktur eines Enzyms – je nach pH-Wert – verändern. Denn manche Aminosäuren reagieren als Säuren oder Basen. Wenn sich der pH-Wert der Umgebung verändert, werden Aminosäurereste protoniert (Umgebung wird sauer) oder deprotoniert (Umgebung wird basisch), was zu einer Konformationsänderung des aktiven Zentrums führen kann.
3. Enzymgifte
Als Enzymgifte gelten Ionen, die sich an das Enzym binden und dieses dadurch deaktivieren. Dazu zählen beispielsweise Schwermetallionen (Blei-, Quecksilber- oder Arsenionen). Diese Ionen reagieren mit den für die Struktur des Enzyms wichtigen Disulfidbrücken. Dies führt zu einer irreversiblen (nicht umkehrbaren) Konformationsänderung.
Weitere Enzymgifte sind beispielsweise…
…Cyanide
…Glykoalkaloide (Gift der Nachtschattengewächse)
4. Substratkonzentration
Wenn mehr Substrate zur Verfügung stehen, ist die Wahrscheinlichkeit höher, dass sich Enzym und Substrat treffen und einen Enzym-Substrat-Komplex bilden. Je höher also die Konzentration an Substraten ist, desto höher ist auch die Reaktionsgeschwindigkeit. Dies gilt allerdings nur, so lange das Enzym nicht mit Substraten gesättigt ist. Ist das Enzym gesättigt, führt eine Erhöhung der Substratkonzentration auch nicht mehr zu einer erhöhten Reaktionsgeschwindigkeit.
Enzyme: Kompetitive und Nichtkompetitive Hemmung
Maßgeblich für die Enzymwirkung und auch Regulation ist außerdem die Hemmung der Enzymaktivität durch Inhibitoren (Hemmstoffe). Hierbei unterscheidet man zwischen der kompetitiven und nichtkompetitiven Hemmung.
Kompetitive Hemmung
Hierbei konkurriert ein dem Substrat ähnlicher Stoff um die Bindung am aktiven Zentrum des Enzyms. Bindet ein solcher Hemmstoff an das aktive Zentrum, wird er nicht umgesetzt. Ist der Hemmstoff zahlreicher als das eigentliche Substrat, kann die Reaktion zum Erliegen kommen. Allerdings bindet der Hemmstoff reversibel (umkehrbar) an das aktive Zentrum – ist also das Substrat zahlreicher vorhanden, kommt der Hemmstoff seltener dazu, an das aktive Zentrum zu binden, sodass seine Wirkung abnimmt.
Nichtkompetitive Hemmung
Die nichtkompetitive Hemmung findet bei allosterischen Enzymen statt. Diese haben eine für die Bindung eines Hemmstoffs oder Aktivators vorgesehene Stelle. Der Hemmstoff bindet an dieses regulatorische Zentrum. Dabei verändert sich die Struktur des aktiven Zentrums, sodass das Substrat nur noch langsam umgesetzt werden kann. Die Reaktionsgeschwindigkeit wird also herabgesetzt.
Negative Rückkopplung
Eine spezielle Art der nichtkompetitiven Hemmung ist die negative Rückkopplung oder Endprodukthemmung. Hierbei ist das Endprodukt einer enzymatischen Reaktion zugleich deren Hemmstoff. Je mehr Endprodukte also verfügbar sind, desto mehr verlangsamt sich die Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms.
Ein für die Endprodukthemmung bekanntes Beispiel ist die allosterische Hemmung der Phosphofructokinase. Hierbei hemmt ATP als Endprodukt das Enzym Phosphofructokinase, welches für den Glucoseabbau zuständig ist. Wird keine Glucose mehr abgebaut, kann auch kein ATP mehr synthetisiert werden. Ist genug ATP vorhanden, bindet dies an das regulatorische Zentrum der Phosphofruktokinase und verhindert damit die Produktion weiterer ATP Moleküle.
Quiz
Alles klar soweit? Teste dein Wissen mit unserem Quiz!
Ergebnisse
#1. Wenn ein Substrat an ein Enzym gebunden ist, nennt man das…
#2. Was ist die Aufgabe der Coenzyme/Cosubstrate?
#3. Inwiefern verändert sich bei einer Temperaturänderung die Enzymaktivität? (Mehrere Antworten möglich)
Wählen Sie alle zutreffenden:
#4. Wenn ein Hemmstoff um die Bindung am aktiven Zentrum des Enzyms konkurriert, nennt man das…
#5. Bindet ein Hemmstoff an das regulatorische Zentrum eines Enzyms, spricht man von…
Enzyme FAQ
Was ist ein Enzym einfach erklärt?
Enzyme katalysieren biochemische Reaktionen und sind dadurch maßgeblich am Stoffwechsel beteiligt. Sie bestehen hauptsächlich aus Proteinen (Apoenzym). Sie sind in Körperzellen für die Umsetzung von Substraten verantwortlich, welche im Zuge der Reaktion stofflich verändert werden.
Was sind Enzym Beispiele?
Beispiele für Enzyme und deren Funktion sind…
- Lipase (spaltet freie Fettsäuren ab, wichtig für den Verdauungstrakt)
- Creatin-Kinase (übertragt eine Phosphorgruppe auf ADP um ATP zu regenerieren)
- Acetylcholinesterase (sorgt im synaptischen Spalt für den Abbau des Botenstoffs Acetylcholin)
Wo befinden sich Enzyme?
Sie befinden sich in jeder Körperzelle. Es gibt sie aber auch in Lebensmitteln, außerdem befinden sich industriell hergestellte Enzyme in z. B. Waschmitteln oder Shampoos.
Für was braucht man Enzyme?
Sie bringen Stoffwechselreaktionen in Gang, indem sie die für Reaktionen benötigte Aktivierungsenergie herabsetzen. Deren Wichtigkeit demonstriert dir z. B. das Temperaturoptimum: Schon geringe Abweichungen in der Körpertemperatur sind lebensgefährlich, weil dadurch die Enzymwirkung eingeschränkt wird.
Konnten wir dir weiterhelfen?
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